小麦(ハルユタカ)粒中のプロテインジスルフィドイソメラーゼ(PDI)の分離精製

  • 野口 智弘
    東京農業大学応用生物科学部食品加工技術センター
  • 新井 智美
    東京農業大学応用生物科学部生物応用化学科
  • 野口 治子
    東京農業大学応用生物科学部生物応用化学科
  • 内野 昌孝
    東京農業大学応用生物科学部生物応用化学科
  • 髙野 克己
    東京農業大学応用生物科学部生物応用化学科

書誌事項

タイトル別名
  • Purification of Protein Disulfide Isomerase from Wheat (Haruyutaka) Grain
  • コムギ ハルユタカ リュウ チュウ ノ プロテインジスルフィドイソメラーゼ PDI ノ ブンリ セイセイ

この論文をさがす

説明

<p> The protein disulfide isomerase (PDI) enzyme is involved in the formation of disulfide bonds. Here we attempted to purify PDI from wheat grain (Triticumaestivum cv. Haruyutaka). As a result of DEAE-Sepharose Fast Flow and affinity chromatography purification, 30.74units of PDI activity/100g of wheat grain were observed in the adsorbed fraction from the affinity chromatography column. The molecular weight of this fraction was63kDa as determined by SDS-PAGE analysis. N-terminal amino acid sequencing of this63-kDa protein showed that the sequences of wPDI and this63-kDa protein shared79%identity. On the basis of this result, we assumed that the63-kDa protein that we purified from wheat (Haruyutaka) grain is the same as wPDI, which we used for genetic information, and that our expression of this protein was successful.</p>

収録刊行物

被引用文献 (1)*注記

もっと見る

参考文献 (13)*注記

もっと見る

詳細情報 詳細情報について

問題の指摘

ページトップへ