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- 〈Review〉アルギニル化
- アルギニルカ
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Abstract
[要旨]タンパク質の多くはゲノム上の遺伝子が転写・翻訳された後、様々な修飾を受け、その構造、局在、活性、他の分子との相互作用などが調節される。このような修飾を翻訳後修飾と呼び、リン酸化やアセチル化、ユビキチン化などが広く知られている。アルギニル化は、アルギニン転移酵素(ATE1)によってアルギニンがタンパク質に付加する翻訳後修飾である。アルギニル化は1960年代に発見され、2000年代になって生体におけるその機能の研究が進んできたが、いまだ未解明の部分が多い。本稿では、遺伝子改変マウスを用いた研究の成果を中心に、これまでにわかっているアルギニル化の機能について解説する。 The structure, localization, activity, and interaction of proteins are regulated by various modifications following translation. Those modifications, such as phosphorylation, acetylation, and ubiquitination for well-known examples, are called posttranslational modifications. A posttranslational modification, called “Arginylation”, is the addition of arginine to target proteins, mediated by arginyltransferase (ATE1) . Arginylation has been first reported in 1960s, and after decades of progress of researches on its functions in live cells/organisms, this posttranslational modification is still poorly understood. This review focuses on critical roles of arginylation, especially that are revealed in studies using gene modified mice.
Departmental Bulletin Paper
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Journal
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- Memoirs of Institute of Advanced Technology, Kindai University
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Memoirs of Institute of Advanced Technology, Kindai University (24), 19-24, 2019-03-31
近畿大学先端技術総合研究所
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Details 詳細情報について
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- CRID
- 1050001202549883648
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- NII Article ID
- 120006619214
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- NII Book ID
- AA11574630
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- ISSN
- 13468693
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- NDL BIB ID
- 029612708
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- Text Lang
- ja
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- Article Type
- departmental bulletin paper
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- Data Source
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- IRDB
- NDL
- CiNii Articles