Clostridium josui由来のエンド-1,4-β-グルカナーゼ群の酵素作用の特性比較

機関リポジトリ 日本農学文献記事索引 HANDLE Web Site

書誌事項

タイトル別名
  • Comparison of the Enzymatic Activities of Endo-1, 4-β-Glucanases Derived from Clostridium josui
  • Comparison of the Enzymatic Activities of Endo 1 4 ベータ Glucanases Derived from Clostridium josui

この論文をさがす

説明

Endoglucanase EG-1C, -2C and -3(EC 3.2.1.4) derived from C.josui were highly active in degrading of carboxymethyl cellulose (CMC), but only slightly active on Avicel. All enzymes could not hydrolyze xylan and p-Nitrophenyl-β-D-glucoside. p-Nitrophenyl-β-D-cellobioside was degraded only by EG-1C. By CMC and cellooligosaccharide degrading analysis, the specific activity of EG-2C against CMC was 5 times higher than the others and its action mode was most endowisely. In degrading cellooligosaccharides, these enzymes could degrade cellotetraose and cellopentaose, but not cellobiose and cellotriose. The specific activities increased as degree of polymerization increases from four to five.

C．josui由来のエンドグルカナーゼEG－1C，－2C，および－3（EC3．2．1．4）は共にカルポキシメチルセルロース（C MC）を強く分解するが，アビセルにはわずかしか作用せず，またキシランやp－エトロフェニール－β－D－グルコシド を分解しなかった。しかしp－ニトロフェニール－β－D－セロビオシドはEG－1Cによってのみ分解された。CMCおよ びセロオリゴ糖に対する作用を調べた結果，EG－1CのCMCに対する比活性は，他の酵素に比べて5倍も高く，エ ンド型の作用特性が政も強かった。セロオリゴ糖の分解に関しては，これらの酵素は，セロテトラオース，ならびに セロペンタオースを分解するが，セロビオースやセロトリオースは分解しなかった。これら酵素の比活性は，セロオ リゴ糖の重合度が4から5に増加するにつれて増加した。

収録刊行物

キーワード

詳細情報 詳細情報について

問題の指摘

ページトップへ