Crystal structures of human Ero1α reveal the mechanisms of regulated and targeted oxidation of PDI

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  • 稲葉, 謙次
    九州大学生体防御医学研究所ポストゲノム蛋白質化学分野
  • 増井, 翔史
    九州大学生体防御医学研究所ポストゲノム蛋白質化学分野
  • 飯田, 裕果
    九州大学生体防御医学研究所ポストゲノム蛋白質化学分野
  • Vavassori, Stefano
    Division of Genetics and Cell Biology, Università Vita-Salute San Raffaele Scientific Institute | Division of Genetics and Cell Biology, Università Vita-Salute San Raffaele Scientific Institute
  • 鈴木, 守
    大阪大学蛋白質研究所

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抄録

九州大学、大阪大学、Universita Vita-Salute San Raffaele Scientific Instituteの研究グループ(代表:九州大学高等研究院(生体防御医学研究所 蛋白質化学分野)稲葉謙次 特別准教授)は、ヒト細胞の中で蛋白質ジスルフィド結合を創りだす酵素Ero1の高分解能結晶構造解析に成功しました。これまで大腸菌や酵母などの蛋白質ジスルフィド結合形成因子の研究については進んでおりましたが、ヒトの同因子について分子構造と反応機構を解明したのは今回が世界で初めての例になります。 これにより、我々ヒトの細胞の中で蛋白質の立体構造が形成される仕組みの一端が解明され、細胞における蛋白質の品質が管理される仕組みが明らかになりました。これに加え、老化・動脈硬化・がんなどの要因となる活性酸素種(過酸化水素)を発生するEro1が、実は活性酸素種を発生し過ぎないよう自身の活性を巧妙に制御する仕組みがあることが分子構造レベルで解明されました。以上の成果により、今後は神経変性疾患、免疫不全、糖尿病などの疾病の成因解明が期待されます。(九州大学プレスリリースより)

収録刊行物

  • The EMBO Journa

    The EMBO Journa 29 (19), 3330-3343, 2010-09-10

    European Molecular Biology Organization

詳細情報 詳細情報について

  • CRID
    1050017057728445312
  • NII論文ID
    120002816360
  • NII書誌ID
    AA10627582
  • HANDLE
    2324/19158
  • 本文言語コード
    en
  • 資料種別
    journal article
  • データソース種別
    • IRDB
    • CiNii Articles

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