[NiFe], [FeFe], and [Fe] hydrogenase models from isomers

小江, 誠司, 木島, 崇宏, 谷田部, 剛史, 宮澤, 圭史, 山﨑, 龍之介, 松本, 崇弘, 安藤, 達也, 吉川, 光寛, 伊勢川, 美穂, 尹, 基石, 速水, 真也

[NiFe], [FeFe], and [Fe] hydrogenase models from isomers

機関リポジトリ (HANDLE) オープンアクセス

小江, 誠司

九州大学大学院工学研究院応用化学部門九州大学小分子エネルギーセンター九州大学カーボンニュートラル・エネルギー国際研究所
木島, 崇宏

九州大学大学院工学府物質創造工学専攻九州大学小分子エネルギーセンター
谷田部, 剛史

九州大学大学院工学研究院応用化学部門九州大学小分子エネルギーセンター九州大学カーボンニュートラル・エネルギー国際研究所
宮澤, 圭史

九州大学大学院工学府物質創造工学専攻九州大学小分子エネルギーセンター
山﨑, 龍之介

九州大学大学院工学府物質創造工学専攻九州大学小分子エネルギーセンター
松本, 崇弘

九州大学大学院工学研究院応用化学部門九州大学小分子エネルギーセンター九州大学カーボンニュートラル・エネルギー国際研究所
安藤, 達也

九州大学大学院工学府物質創造工学専攻九州大学小分子エネルギーセンター九州大学カーボンニュートラル・エネルギー国際研究所
吉川, 光寛

九州大学大学院工学研究院応用化学部門九州大学小分子エネルギーセンター九州大学カーボンニュートラル・エネルギー国際研究所
伊勢川, 美穂

九州大学カーボンニュートラル・エネルギー国際研究所
尹, 基石

九州大学小分子エネルギーセンター九州大学カーボンニュートラル・エネルギー国際研究所
速水, 真也

熊本大学

説明

The study of hydrogenase enzymes (H_2ases) is necessary because of their importance to a future hydrogen energy economy. These enzymes come in three distinct classes: [NiFe] H_2ases, which have a propensity toward H_2 oxidation; [FeFe] H_2ases, which have a propensity toward H_2 evolution; and [Fe] H_2ases, which catalyze H− transfer. Modeling these enzymes has so far treated them as different species, which is understandable given the different cores and ligand sets of the natural molecules. Here, we demonstrate, using x-ray analysis and nuclear magnetic resonance, infrared, Mössbauer spectroscopies, and electrochemical measurement, that the catalytic properties of all three enzymes can be mimicked with only three isomers of the same NiFe complex.