Ein Designeraußenmembranprotein fördert die Aufnahme von Täuschmolekülen in einen auf Zytochrom P450BM3 beruhenden Ganzzellbiokatalysator

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  • Masayuki Karasawa
    Department of Chemistry Graduate School of Science Universität Nagoya Furo-cho, Chikusa-ku, Nagoya 464-8602 Japan
  • Kai Yonemura
    Department of Chemistry Graduate School of Science Universität Nagoya Furo-cho, Chikusa-ku, Nagoya 464-8602 Japan
  • Joshua Kyle Stanfield
    Department of Chemistry Graduate School of Science Universität Nagoya Furo-cho, Chikusa-ku, Nagoya 464-8602 Japan
  • Kazuto Suzuki
    Department of Chemistry Graduate School of Science Universität Nagoya Furo-cho, Chikusa-ku, Nagoya 464-8602 Japan
  • Osami Shoji
    Department of Chemistry Graduate School of Science Universität Nagoya Furo-cho, Chikusa-ku, Nagoya 464-8602 Japan

抄録

<jats:title>Abstract</jats:title><jats:p>Wir berichten über eine OmpF‐Schleifenlöschungsmutante, welche die Zellaufnahme externer Additiva in einen Escherichia‐coli‐Ganzzellbiokatalysator verbessert. Durch die Koexprimierung der OmpF‐Mutante mit Wildtyp‐P450BM3 in Gegenwart von Täuschmolekülen konnte die Ausbeute der Ganzzellbiotransformation Benzols erheblich gesteigert werden. Insbesondere mit dem Täuschmolekül C7AM‐Pip‐Phe verzwölffachte sich die Ausbeute von 5.7 % auf 70 % mit einer Phenolselektivität von 80 %. Die Untersuchung der benzylischen Hydroxylierung von Alkyl‐ und Zykloalkylbenzolen ergab, dass mit Hilfe von Täuschmolekülen Propylbenzol und Tetralin jeweils mit 78 % Ausbeute und einer Selektivität von 94 % (R) ee für Propylbenzol and 92 % Ausbeute und einer Selektivität von 94 % (S) ee für Tetralin in ihre 1‐Hydroxylierungsprodukte überführt wurden. Unsere Ergebnisse deuten darauf hin, dass sowohl das Täuschmolekül als auch das Substrat den künstlichen OmpF‐Kanal durchqueren und dadurch die Ganzzellbiotransformation in ganzen Zellen synergetisch verstärken.</jats:p>

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