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- Alessandro Sinopoli
- Dottorato Internazionale in Biomedicina Traslazionale
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- Antonio Magrì
- Istituto Biostrutture e Bioimmagini
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- Danilo Milardi
- Istituto Biostrutture e Bioimmagini
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- Matteo Pappalardo
- Dipartimento di Scienze Chimiche
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- Pietro Pucci
- Dipartimento di Scienze Chimiche
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- Angela Flagiello
- Dipartimento di Scienze Chimiche
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- Jeremy J. Titman
- School of Chemistry
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- Vincenzo Giuseppe Nicoletti
- Dipartimento di Scienze Biomediche (Sezione di Biochimica)
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- Giuseppe Caruso
- Dottorato Internazionale in Neurobiologia, Università degli Studi di Catania
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- Giuseppe Pappalardo
- Istituto Biostrutture e Bioimmagini
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- Giuseppe Grasso
- Dipartimento di Scienze Chimiche
書誌事項
- 公開日
- 2014
- DOI
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- 10.1039/c4mt00130c
- 公開者
- Oxford University Press (OUP)
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説明
<p>Copper(<sc>ii</sc>) coordination to human amylin has an influence on the aggregation and cytotoxic features of the polypeptide. Comparative investigations, carried out on a model peptide encompassing the 17–29 aminoacid region of amylin containing the putative metal binding site, support the non-fibrillar nature of the copper(<sc>ii</sc>) complexes.</p>
収録刊行物
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- Metallomics
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Metallomics 6 (10), 1841-1852, 2014
Oxford University Press (OUP)