Lysyl oxidase‐like 2 (<scp>LOXL</scp>2) oxidizes trimethylated lysine 4 in histone H3

DOI Web Site Web Site 被引用文献2件
  • Nicolás Herranz
    Programa de Recerca en Càncer Institut Hospital del Mar d'Investigacions Mèdiques (IMIM) Barcelona Spain
  • Natàlia Dave
    Programa de Recerca en Càncer Institut Hospital del Mar d'Investigacions Mèdiques (IMIM) Barcelona Spain
  • Alba Millanes‐Romero
    Programa de Recerca en Càncer Institut Hospital del Mar d'Investigacions Mèdiques (IMIM) Barcelona Spain
  • Laura Pascual‐Reguant
    Programa de Recerca en Càncer Institut Hospital del Mar d'Investigacions Mèdiques (IMIM) Barcelona Spain
  • Lluis Morey
    Centre de Regulació Genòmica (CRG) Barcelona Spain
  • Víctor M. Díaz
    Programa de Recerca en Càncer Institut Hospital del Mar d'Investigacions Mèdiques (IMIM) Barcelona Spain
  • Víctor Lórenz‐Fonfría
    Unitat de Biofísica Departament de Bioquímica i Biologia Molecular Universitat Autònoma de Barcelona Bellaterra Spain
  • Ricardo Gutierrez‐Gallego
    Departament de Ciències Experimentals i de la Salut Universitat Pompeu Fabra Barcelona Spain
  • Celia Jerónimo
    Centre de Regulació Genòmica (CRG) Barcelona Spain
  • Ane Iturbide
    Programa de Recerca en Càncer Institut Hospital del Mar d'Investigacions Mèdiques (IMIM) Barcelona Spain
  • Luciano Di Croce
    Centre de Regulació Genòmica (CRG) Barcelona Spain
  • Antonio García de Herreros
    Programa de Recerca en Càncer Institut Hospital del Mar d'Investigacions Mèdiques (IMIM) Barcelona Spain
  • Sandra Peiró
    Programa de Recerca en Càncer Institut Hospital del Mar d'Investigacions Mèdiques (IMIM) Barcelona Spain

抄録

<jats:sec><jats:label /><jats:p>Methylation of histone H3 lysine 4 is linked to active transcription and can be removed by <jats:styled-content style="fixed-case">LSD</jats:styled-content>1 or the JmjC domain‐containing proteins by amino‐oxidation or hydroxylation, respectively. Here we describe that its deamination can be catalyzed by lysyl oxidase‐like 2 protein (<jats:styled-content style="fixed-case">LOXL</jats:styled-content>2), presenting an unconventional chemical mechanism for H3K4 modification. Infrared spectroscopy and mass spectrometry analyses demonstrated that recombinant <jats:styled-content style="fixed-case">LOXL</jats:styled-content>2 specifically deaminates trimethylated H3K4. Moreover, by regulating H3K4me3 deamination, <jats:styled-content style="fixed-case">LOXL</jats:styled-content>2 activity is linked with the transcriptional control of the <jats:styled-content style="fixed-case">CDH</jats:styled-content>1 gene. These results reveal the existence of further H3 modification as well as a novel mechanism for H3K4me3 demethylation.</jats:p></jats:sec><jats:sec><jats:title>Database</jats:title><jats:p>The GEO accession number for the data referred to this paper is <jats:ext-link xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" xlink:href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/geo/query/acc.cgi?acc=GSE35600">GSE35600</jats:ext-link>.</jats:p></jats:sec>

収録刊行物

被引用文献 (2)*注記

もっと見る

問題の指摘

ページトップへ