<i>Bifidobacterium longum</i> subsp. <i>Longum</i> JCM1217由来GH127 β-L-Arabinofuranosidase (HypBA1) の新規な活性中心と反応機構
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- Ito Tasuku
- National Food Research Institute, National Agriculture and Food Research Organization
書誌事項
- タイトル別名
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- Novel Active Center and Reaction Mechanism of GH127 β-L-Arabinofuranosidase from <i>Bifidobacterium longum</i> subsp. <i>longum</i> JCM1217 (HypBA1)
- GLYCODEBUT : Novel Active Center and Reaction Mechanism of GH127 β-L-Arabinofuranosidase from Bifidobacterium longum subsp. longum JCM1217 (HypBA1)
- Novel Active Center and Reaction Mechanism of GH127 ^|^#x3B2;-L-Arabinofuranosidase from Bifidobacterium longum subsp. longum JCM1217 (HypBA1)
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抄録
植物にはヒドロキシプロリン(Hyp)に富む糖タンパク質(HRGP)が存在する。HRGPのHyp残基はβ-アラビノオリゴ糖鎖によって修飾されている。このβ-アラビノオリゴ糖鎖を分解する酵素はこれまで未発見だった。しかし最近、Bifidobacterium longum JCM1217からその分解酵素群が発見された。本稿では、それらの酵素の一つであるGH127 β-L-arabinofuranosidase(HypBA1)の立体構造について述べる。HypBA1はX線解析によりアポ状態とβ-L-arbinofuranose複合体の結晶構造がそれぞれ2.2 Åと2.0 Åで決定された。その結果、HypBA1は極めて新規な活性中心を有していることが分かった。このことから、HypBA1はZn2+に配位したCysを求核性触媒残基とする、グリコシダーゼとして全く新しい反応機構をとることが強く示唆された。生化学的解析もこれを支持した。HypBA1には細菌、真菌、植物にホモログ遺伝子が数多く存在し、活性中心の触媒残基は保存されている。したがって、同様の反応機構をとる酵素が多数存在することが予想される。
収録刊行物
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- Ｔｒｅｎｄｓ ｉｎ Ｇｌｙｃｏｓｃｉｅｎｃｅ ａｎｄ Ｇｌｙｃｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ
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Ｔｒｅｎｄｓ ｉｎ Ｇｌｙｃｏｓｃｉｅｎｃｅ ａｎｄ Ｇｌｙｃｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ 26 (151), 131-140, 2014
FCCA(Forum: Carbohydrates Coming of Age)
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キーワード
詳細情報 詳細情報について
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- CRID
- 1390001204370261888
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- NII論文ID
- 130004841392
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- NII書誌ID
- AA10995236
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- ISSN
- 18832113
- 09157352
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- NDL書誌ID
- 026183456
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- 本文言語コード
- ja
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- データソース種別
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- JaLC
- NDL
- Crossref
- CiNii Articles
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- 抄録ライセンスフラグ
- 使用不可