書誌事項
- タイトル別名
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- Purification and characterization of a protease from Isaria cicadae
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説明
ツクツクボウシタケのフスマ液体培養から抽出した菌体外プロテアーゼを精製し,その性質を調べた.寒天培地上で分生子形成菌糸体と未分生子形成菌糸体の二形態をとることがわかった.分生子形成菌糸体は高い酵素活性を示した.CM-Sepharoseカラムクロマトグラフィーによって,収率33%,13倍に精製された.酵素標品は電気泳動的に単一のバンドが得られた.分子量はSDS-PAGEによって30.6kDa,ゲル濾過クロマトグラフィーによって31kDaであったので,本酵素はモノマーであることが示唆された.N-末端アミノ酸配列はAFTTQPGAVWであった.最適温度と最適pHはそれぞれ55℃と9.0であった.pH4-7の範囲で安定であった.カゼインに対するKm値は0.48mg/mLであった.活性はPMSFによって強く阻害された.これらの結果から本酵素はセリンプロテアーゼであることが示された.
収録刊行物
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- 日本きのこ学会誌
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日本きのこ学会誌 22 (2), 74-78, 2014
日本きのこ学会
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詳細情報 詳細情報について
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- CRID
- 1390001205288132608
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- NII論文ID
- 110009863113
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- NII書誌ID
- AA12415767
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- ISSN
- 24327069
- 13487388
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- NDL書誌ID
- 025776177
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- 本文言語コード
- en
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- データソース種別
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- JaLC
- NDL
- CiNii Articles
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- 抄録ライセンスフラグ
- 使用不可