部位特異同位体標識フラビンを用いたBLUF蛋白質AppAの青色光受容機構の研究

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タイトル別名
  • Light-induced structural changes of BLUF domain using AppA reconstituted with isotope edited FAD

抄録

AppAはFADを発色団として持つ青色光受容BLUF (sensor of blue-light using FAD) 蛋白質である。AppAは遺伝子発現抑制因子PpsRと青色光依存的に相互作用することにより、紅色光合成細菌の光合成遺伝子の発現を制御している。光誘起フーリエ変換赤外(FTIR)差スペクトルの測定より、BLUF蛋白質ではFADの光励起に引き続きFADの isoalloxazine環とアミノ酸残基間の水素結合ネットワークが変化し、その結果,光信号状態に対応する蛋白質主鎖の構造変化が誘起されると推定されている.しかしながら、光照射に伴うFADとアミノ酸残基間の水素結合の個々の変化を明らかにするためには、観測された個々の赤外バンドの正確な帰属が必須である。本研究ではFAD由来のバンドの帰属を目指しisoallo-xazine環の個々の炭素と窒素原子を特異的に13C, 15Nで同位体標識したFADとAppAのBLUFドメイン(AppA126)アポ蛋白質から部位特異同位体標識FADを持ち、正常なフォトサイクルを示すAppA126を再構成し、FTIR差スペクトルの測定を行った。個々の原子の同位体標識がFTIR差スペクトルのバンドに与える同位体効果を調べることにより,FAD由来のバンドの帰属が可能となる。

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詳細情報 詳細情報について

  • CRID
    1390001205626986880
  • NII論文ID
    130006987088
  • DOI
    10.14841/jspp.2006.0.535.0
  • データソース種別
    • JaLC
    • CiNii Articles
  • 抄録ライセンスフラグ
    使用不可

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