Pichia angusta Y-11393株のnitrite oxidaseの精製とその性質

金内 誠, 下山田 真, 島岡 芳和, 吉澤 淑

doi:10.6013/jbrewsocjapan.107.529

1．Pichia angusta Y-11393のnitrite oxidaseの酵素学的性質を検討するために精製を試みた。 2．本酵素は菌体内酵素であり，誘導酵素であった。また，活性は対数増殖期前期（1日目）で最大となった。 3．50～60％飽和濃度の硫酸アンモニアで塩析し，各種クロマトグラフィーを行い精製した。その結果，本酵素は54.0 kDaの単量体のタンパク質であった。 4．本酵素の至適pHは5.0で，至適温度は50℃であった。pH安定性は高く，pH 3.0でも，70％以上の活性を残存していた。また，15～50℃において熱に対し安定であった。 5．鉄イオンやヨードアセトアミド，水銀イオン，N-ethylmaleimide，Ditiothreitolで阻害されることにより活性部位にシステインが存在することが示唆された。 6．本酵素は，亜硝酸よりも酸素に対してのミカエリス・メンテン定数が小さく，酸素に対して親和性が強かった。 7．本酵素は酵素化学的性質上，これまでの報告とは異なるnitrite oxidaseあり，亜硝酸を消失する生?製造にとって重要な酵素であることが推察された。

<i>Pichia angusta</i> Y-11393株のnitrite oxidaseの精製とその性質

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