書誌事項
- タイトル別名
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- Watching DNA Polymerase η Make a Phosphodiester Bond
- DNA ポリメラーゼe ニ ヨル リンサン ジエステル ケツゴウ ノ ケイセイ カテイ ノ カンサツ
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説明
A number of structural and kinetic studies of DNA polymerases have proposed the catalytic mechanism of the nucleotidyl-transfer reaction. However, the actual process has never been visualized. Here we show the nucleotidyl-transfer reaction process catalyzed by human DNA polymerase η using time-resolved protein crystallography. In sequence, the nucleophile 3′-OH is deprotonated, the deoxyribose at the primer end converts from C2′-endo to C3′-endo, and the nucleophile and the α-phosphate of dATP approach each other to form the new bond. A third Mg2+ ion, which arrives with the new bond and stabilizes the intermediate state, may be an unappreciated feature of the two-metal-ion mechanism.<br>
収録刊行物
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- 生物物理
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生物物理 53 (5), 254-257, 2013
一般社団法人 日本生物物理学会
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詳細情報 詳細情報について
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- CRID
- 1390001206534336640
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- NII論文ID
- 10031191847
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- NII書誌ID
- AN00129693
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- COI
- 1:CAS:528:DC%2BC3sXhsFCht7%2FJ
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- ISSN
- 13474219
- 05824052
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- NDL書誌ID
- 024919348
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- 本文言語コード
- ja
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- 資料種別
- journal article
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- データソース種別
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- JaLC
- NDLサーチ
- Crossref
- CiNii Articles
- KAKEN
- OpenAIRE
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- 抄録ライセンスフラグ
- 使用不可
