アクチンのフィラメント構造と重合機構―重合によるＡＴＰａｓｅ活性化のメカニズム―

DOI Web Site Web Site 参考文献31件
  • 若林 健之
    帝京大学理工学部バイオサイエンス学科・医療技術学部柔道整復学科
  • 村上 健次
    帝京大学理工学部バイオサイエンス学科・医療技術学部柔道整復学科

書誌事項

タイトル別名
  • Structure of Actin Filament and Mechanism of ATPase Activation upon Actin Assembly
  • アクチン ノ フィラメント コウゾウ ト ジュウゴウ キコウ : ジュウゴウ ニ ヨル ATPase カッセイカ ノ メカニズム

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説明

Actin assembly activates ATP hydrolysis, which provides structural cues for flament turnover. Polymerized actin supports cellular signaling, intracellular trafficking, and cytokinesis. We present the cryo-electron microscopic structure of F-actin in the presence of phosphate, with the visualization of some α-helical backbones and large side chains. A complete atomic model based on the cryo-EM identified intermolecular interactions, some of which were mediated by magnesium or phosphate ions. A critical role for bending of the proline-rich loop (residues 108-112) in activating ATPase was revealed. Crystal structures of G-actin mutants, which trap the catalytic site in two intermediate states, were solved. These structures combined with cryo-EM data allows us to propose a molecular mechanism for actin assembly and ATPase activation, critical for filament dynamics.<br>

収録刊行物

  • 生物物理

    生物物理 51 (6), 256-259, 2011

    一般社団法人 日本生物物理学会

参考文献 (31)*注記

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