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書誌事項
- タイトル別名
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- The Advantage of Small-angle Neutron Scattering Revealed through Analyzing the Overall Structure of a Fully Assembled Complex in Circadian Clock
- トケイ タンパクシツ フクゴウタイ ノ コウゾウ カイセキ オ トオシテ アキラカ ト ナッタ チュウセイシ ショウカク サンランホウ ノ ツヨミ
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抄録
<p>Cyanobacterial clock proteins; KaiA, KaiB and KaiC are periodically assembled into the large complex (ABC complex) in a 24-hour period in vitro. A cryo-EM study reported the structure of ABC complex. However, the locations of N-terminal domains of KaiA (AN domains) have not been resolved due to their high flexibility. For a better understanding of the assembly mechanisms, we investigated the overall structural model by integrating structural modelling based on the cryo-EM structure and small-angle X-ray/neutron scattering (SAXS/SANS) measurements. From the profiles of size exclusion chromatography (SEC)-SAXS measurements, the structural candidates of ABC complex were classified into three types (Type 1 ~ Type 3) from the viewpoint of the coordinate structure of AN domains. In order to refine the classified structures by the spatial arrangement of AN domains, we applied the SEC-inverse contrast matching (iCM)-SANS measurement to selectively observe KaiA in ABC complex which was prepared with hydrogenated KaiA along with 75%-deuterated KaiB and KaiC. The scattering from the latter components diminished and only the former component was visible in 100% D2O. By comparing the calculated SEC-iCM-SANS profiles for classified models and the experimental data, Type I were clearly the best structural model. In this report, we show the advantage of SEC-iCM-SANS measurement to resolve a large complex harboring dynamically fluctuating domains.</p>
収録刊行物
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- 波紋
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波紋 32 (4), 158-164, 2022-11-10
日本中性子科学会
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詳細情報 詳細情報について
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- CRID
- 1390016880929380736
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- NII書誌ID
- AA11905115
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- ISSN
- 1884636X
- 1349046X
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- NDL書誌ID
- 032517371
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- 本文言語コード
- ja
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- データソース種別
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- JaLC
- NDL
- Crossref
- KAKEN
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- 抄録ライセンスフラグ
- 使用不可