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- 佐藤 優花里
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- 夏目 亮
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- Faculty of Science, Masaryk University
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- 永田 裕二
- 東北大学大学院生命科学研究科
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書誌事項
- タイトル別名
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- Molecular Bases of Enantioselectivity of Haloalkane Dehalogenase DbjA
- ハロアルカン ダツハロゲン コウソ DbjA ノ キョウゾウ イセイタイ センタクセイ キコウ ノ カイメイ
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抄録
Enzymes are widely used for the synthesis of pharmaceuticals, agrochemicals, and food additives because they can catalyze high enantioselective transformations. In order to construct selective enzymes by protein engineering, it is important to understand the molecular basis of enzyme-substrate interactions that contribute to enantioselectivity. The haloalkane dehalogenase DbjA showed high enantioselectivity for two racemic mixtures: α-bromoesters and β-bromoalkanes. Thermodynamic analysis, protein crystallography, and computer simulations indicated that DbjA carries two bases for the enantiodiscrimination of each racemic mixture. This study helps us understand the molecular basis of the enantioselectivity and opens up new possibilities for constructing enantiospecific biocatalysts through protein engineering.
収録刊行物
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- 日本結晶学会誌
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日本結晶学会誌 53 (2), 124-129, 2011
日本結晶学会
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詳細情報 詳細情報について
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- CRID
- 1390282679066080384
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- NII論文ID
- 10028253974
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- NII書誌ID
- AN00188364
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- ISSN
- 18845576
- 03694585
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- NDL書誌ID
- 11112864
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- 本文言語コード
- ja
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- データソース種別
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- JaLC
- NDL
- Crossref
- CiNii Articles
- KAKEN
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- 抄録ライセンスフラグ
- 使用不可