酵母に見いだした新規な抗酸化酵素「<i>N</i>-アセチルトランスフェラーゼMpr1」

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  • 高木 博史
    奈良先端科学技術大学院大学バイオサイエンス研究科
  • 那須野 亮
    奈良先端科学技術大学院大学バイオサイエンス研究科

書誌事項

タイトル別名
  • A Novel Antioxidative Enzyme “<i>N</i>-Acetyltransferase Mpr1” Found in Yeast
  • 酵母に見いだした新規な抗酸化酵素「N-アセチルトランスフェラーゼMpr1」
  • コウボ ニ ミイダシタ シンキ ナ コウサンカ コウソ 「 N-アセチルトランスフェラーゼ Mpr1 」
  • A Novel Antioxidative Enzyme &ldquo;<i>N</i>-Acetyltransferase Mpr1&rdquo; Found in Yeast

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抄録

微生物から高等生物まで広く存在する「N-アセチルトランスフェラーゼ」は，さまざまな基質をアセチル化することで，多くの重要な細胞機能の制御に関与している．筆者らは，環状の二級アミンであるプロリンアナログ（L-アゼチジン-2-カルボン酸，シス-4-ヒドロキシ-L-プロリン）を基質とする新規のN-アセチルトランスフェラーゼMpr1を酵母Saccharomyces cerevisiaeに見いだした．また，Mpr1がアルギニン合成を亢進することで一酸化窒素の生成を誘導し，酵母の酸化ストレス耐性に寄与する新しいタイプの「抗酸化酵素」であることを明らかにした．さらに，X線結晶構造解析により，Mpr1のユニークな立体構造と反応機構の解明にも成功した．本稿では，Mpr1の分子構造と生理的役割について概説する．また，Mpr1の酵素特性や生理機能に基づく応用研究の成果も紹介する．

収録刊行物

  • 化学と生物

    化学と生物 53 (3), 148-155, 2015

    公益社団法人 日本農芸化学会

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