大麦由来粗β-アミラーゼに含まれるエンド-N-アセチルグルコサミニダーゼおよびエンド-N-アセチルムラミダーゼの分画ならびにその作用域

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タイトル別名
  • Demonstration of Endo-N-acetylglucosaminidase and Endo-N-acetylmuramidase in the Crude Barley β-Amylase and their Cell Wall Lytic Ranges
  • オオムギ ユライソベータ-アミラーゼ ニ フクマレル エンド-N-アセチルグルコサミニダーゼ オヨビ エンド-N-アセチルムラミダーゼ ノ ブンカク ナラビニ ソノ サヨウイキ オオムギ ユライソベータ-アミラーゼ チュウ ノ サイキン サイボウヘキ ヨウカイ インシ ニ カンスル ケンキュウ 1

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抄録

1. A commercial preparation of crude β-amylase from barley was found to contain lytic principles active against the cell walls of Vibrio parahaemolyticus (A 55) and those of Micrococcus lysodeikticus (NCTC 2665).<br> 2. Two lytic principles were separated from the β-amylase preparation by isoelectric focusing in the range of pH 3_??_10.<br> 3. By analyses of terminal groups liberated from M. lysodeikticus walls, the two lytic principles (pI 6.8 and pI 9.5 fractions) were shown to be an endo-N-acetylgluco-saminidase and endo-N-acetylmuramidase, respectively. Both of the lytic principles lacked either muramyl-L-alanine amidase or endopeptidase activity.<br> 4. Both enzymes showed limited lytic activity against intact cell walls, but hydrolyzed the glycan moiety of cell walls of various gram-positive and gram-negative bacteria from which the non-peptidoglycan compounds had been at least partially removed.

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