分子シャペロンとプロテアソーム : タンパク質の生成と分解をコントロールする仕組み(セミナー「ストレスと生物の応答・適応 : その分子・細胞機構と応用」)

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書誌事項

タイトル別名
  • Molecular Chaperones and the Proteosome : the Mechanism of Controlling the Protein Synthesis and Degradation (The Seminar, "Stresses and Responses and Adaptation of Living Organisms : Molecular and Cellular Mechanisms and its Application")
  • 分子シャペロンとプロテアソーム--タンパク質の生成と分解をコントロールする仕組み
  • ブンシ シャペロン ト プロテアソーム タンパクシツ ノ セイセイ ト ブンカイ オ コントロール スル シクミ

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説明

We have shown that the 90-kDa heat shock protein (Hsp90) is able to bind partially unfolded firefly luciferase and maintain it in a refoldable state, and that the subsequent successive action of the 20S proteasome activator, PA28, Hsc70 and Hsp40 enables the refolding of the unfolded luciferase. It is most plausible that both the N- and C-terminal chaperone sites of Hsp90 participate in this protein refolding pathway.

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