アミロイドβペプチド（Ａβ）を標的とした人工タンパク質・ペプチドの設計とＡβ集合体形成の制御

DOI Web Site Web Site 参考文献33件
  • 高橋 剛
    東京工業大学大学院生命理工学研究科
  • 松村 幸子
    科学技術振興機構/癌研究会癌研究所蛋白創薬研究部
  • 三原 久和
    東京工業大学大学院生命理工学研究科

書誌事項

タイトル別名
  • Design of Artificial Proteins and Peptides Targeting to Amyloid .BETA. Peptide (A.BETA.) and Control of A.BETA. Aggregation
  • アミロイドβペプチド(Aβ)を標的とした人工タンパク質・ベプチドの設計とAβ集合体形成の制御
  • アミロイド ベータ ペプチド A ベータ オ ヒョウテキ ト シタ ジンコウ タンパクシツ ベプチド ノ セッケイ ト A ベータ シュウゴウタイ ケイセイ ノ セイギョ

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抄録

Misfolding of proteins is of relevance to a variety of fatal diseases, which include Alzheimer’s disease (AD) and prion disease. In the case of AD, amyloid fibril composed of the amyloid β peptide (Aβ) is a principal component of the cerebral plaques found in the brains of patients. Monomeric Aβ is assembled into amyloid fibrils via oligomeric state. To construct the molecules that bind to Aβ and control the fibrillogenesis, we have designed the artificial proteins using green fluorescent protein (GFP) with Aβ sequences. The proteins can inhibit the oligomerization of Aβ1-42 by binding strongly to Aβ molecule. We have also designed the peptides capable of forming amyloid-like fibrils by amplifying and capturing Aβ amyloid fibrils and soluble Aβ oligomers. These studies might contribute to understanding how protein misfolds and what happens during the protein misfolding.<br>

収録刊行物

  • 生物物理

    生物物理 47 (4), 228-234, 2007

    一般社団法人 日本生物物理学会

参考文献 (33)*注記

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