大腸菌全タンパク質の凝集性とシャペロン効果の網羅的な解析

  • 丹羽 達也
    東京工業大学大学院生命理工学研究科生体分子機能工学専攻
  • 上田 卓也
    東京大学大学院新領域創成科学研究科メディカルゲノム専攻
  • 田口 英樹
    東京工業大学大学院生命理工学研究科生体分子機能工学専攻

書誌事項

タイトル別名
  • Comprehensive Analysis of Aggregation Propensity and Chaperone Effects for All <i>Escherichia coli</i> Proteins
  • ダイチョウキン ゼン タンパクシツ ノ ギョウシュウセイ ト シャペロン コウカ ノ モウラテキ ナ カイセキ

この論文をさがす

抄録

Protein folding is often hampered by protein aggregation, which can be prevented by a variety of chaperones in the cell. However, the relationship between the propensity to form aggregates and primary sequence and preferences of chaperones for substrates has not been understood. We comprehensively analyzed the aggregation propensity of all Escherichia coli proteins and the aggregation prevention effect of three major chaperones for aggregation-prone proteins by using a reconstituted chaperone-free translation system (PURE system). The resource obtained here can be used to investigate the properties of proteins of interest in terms of their solubilities and chaperone effects.<br>

収録刊行物

  • 生物物理

    生物物理 53 (6), 309-312, 2013

    一般社団法人 日本生物物理学会

被引用文献 (1)*注記

もっと見る

参考文献 (19)*注記

もっと見る

詳細情報 詳細情報について

問題の指摘

ページトップへ