1分子観察から見えてきた大腸菌ヘリカーゼUvrDのDNA巻き戻し機能と多量体形成

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タイトル別名
  • DNA Unwinding and Oligomerization Dynamics of <i>Escherichia coli</i> UvrD Helicase Revealed by Single-molecule Fluorescence Imaging
  • 1 ブンシ カンサツ カラ ミエテ キタ ダイチョウキン ヘリカーゼ UvrD ノ DNA マキモドシ キノウ ト タリョウタイ ケイセイ

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抄録

<p>The Escherichia coli UvrD protein is a superfamily 1, non-hexameric DNA helicase that plays a crucial role in repair mechanisms. Previous studies suggested that wild-type UvrD has optimal activity in its oligomeric form. Nevertheless, a conflicting monomer model was proposed using a UvrD mutant lacking the C-terminal 40 amino acids (UvrDΔ40C). Here, single-molecule direct visualization of UvrDΔ40C revealed that two or three UvrDΔ40C molecules were simultaneously involved in DNA unwinding, presumably in an oligomeric form, similar to that with wild-type UvrD. Thus, single-molecule direct visualization of nucleic acid-binding proteins provides quantitative and kinetic information to address their fundamental mechanisms.</p>

収録刊行物

  • 生物物理

    生物物理 61 (4), 227-231, 2021

    一般社団法人 日本生物物理学会

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