ラトランキュリンAはアクチンモノマーだけでなくアクチン線維にも結合して脱重合を促進する

DOI Web Site Web Site 参考文献17件
  • 藤原 郁子
    名古屋工業大学リサーチアドミニストレーションオフィス 現 大阪市立大学大学院理学研究科生物地球系専攻

書誌事項

タイトル別名
  • Latrunculin A Depolymerizes Actin Filaments by Binding Terminal Subunits and by Sequestering Actin Monomers
  • ラトランキュリン A ワ アクチンモノマー ダケ デ ナク アクチン センイ ニ モ ケツゴウ シテ ダツジュウゴウ オ ソクシン スル

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説明

<p>Latrunculin A (LatA) is the widely used reagent to depolymerize actin filaments. Its mechanism has been thought that LatA sequesters actin monomers from polymerization. Recent observation of single actin filaments by TIRF microscopy found that the binding affinity of LatA to actin monomers depends on the nucleotide status on actin. The observation of actin filaments also showed that LatA binds to actin filaments. LatA increased the depolymerization rate at ends of filaments assembled from ATP-actin to the rates of ADP-actin, but did not change these rates of ADP- or ADP-Pi-bound actin filaments. LatA also severed actin filaments. Thermodynamic analysis proposes that LatA accelerates phosphate release only at ends of actin filaments. Rapid depolymerization, severing and sequestering monomers are mechanisms of LatA to inhibit cellular actin cytoskeleton.</p>

収録刊行物

  • 生物物理

    生物物理 59 (4), 192-196, 2019

    一般社団法人 日本生物物理学会

参考文献 (17)*注記

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