[Review: Symposium on Amylases and Related Enzymes] Ferulic Acid Esterase of Aspergillus Origin
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- Koseki Takuya
- Faculty of Agriculture, Yamagata University
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- Hori Akane
- Faculty of Agriculture, Yamagata University
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- Mihara Koji
- Faculty of Agriculture, Yamagata University
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- Kawamoto Kazusa
- Faculty of Agriculture, Yamagata University
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- Fushinobu Shinya
- Division of Agriculture and Agricultural Life Sciences, The University of Tokyo
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- Komiya Dai
- Division of Agriculture and Agricultural Life Sciences, The University of Tokyo
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- Suzuki Kentaro
- Division of Agriculture and Agricultural Life Sciences, The University of Tokyo
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- Shoun Hirofumi
- Division of Agriculture and Agricultural Life Sciences, The University of Tokyo
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- Wakagi Takayoshi
- Division of Agriculture and Agricultural Life Sciences, The University of Tokyo
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- Murayama Tetsuya
- Faculty of Agriculture, Yamagata University
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- Shiono Yoshihito
- Faculty of Agriculture, Yamagata University
Bibliographic Information
- Other Title
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- 【総説-糖質関連酵素化学シンポジウム-】 麹菌由来のフェルラ酸エステラーゼについて
- 麹菌由来のフェルラ酸エステラーゼについて
- コウジキン ユライ ノ フェルラサン エステラーゼ ニ ツイテ
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Description
フェルラ酸は植物細胞壁に存在する最も豊富なヒドロキシ桂皮酸の1つで,ヘミセルロースのキシランにおいては側鎖のアラビノフラノースのO-5あるいはO-2の位置に,ペクチンにおいては側鎖のアラビノフラノースのO-2あるいはガラクトピラノースのO-6の位置でエステル結合している。また,フェルラ酸は5,5'-,8,5'-,8,8'-および8-O-4'-結合によるダイマーを形成し,キシラン,ペクチン,リグニンとの架橋を形作っている。麹菌Aspergillus oryzae RIB40のゲノム配列情報を基に,ヘミセルロースの効率的分解に寄与するフェルラ酸エステラーゼと類似する遺伝子配列をいくつか見出し,それら遺伝子をクローン化し,Pichia pastorisで発言させた。それぞれのリコンビナント酵素のうちAoFaeBとAoFaeCはタンナーゼファミリーのフェルラ酸エステラーゼで,一次構造と一般的性質は似ていたが,いずれもタンナーゼ活性は検出されず,また,それぞれの酵素はシナピン酸エステルに対する特異性が異なっていた。AoPrbAはAoFaeBおよびAoFaeCと一次構造は類似しているものの,フェルラ酸エステラーゼ活性やタンナーゼ活性は検出されず,4-ヒドロキシ安息香酸エステル特異的なエステラーゼで,タンナーゼファミリーに分類されるエステラーゼは,その多様性が示唆された。
Journal
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- Bulletin of Applied Glycoscience
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Bulletin of Applied Glycoscience 2 (2), 111-116, 2012
The Japanese Society of Applied Glycoscience
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Keywords
Details 詳細情報について
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- CRID
- 1390001205364176640
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- NII Article ID
- 110009635060
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- NII Book ID
- AA12509099
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- ISSN
- 24240990
- 21856427
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- NDL BIB ID
- 023834896
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- Text Lang
- ja
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- Data Source
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- JaLC
- IRDB
- NDL
- Crossref
- CiNii Articles
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- Abstract License Flag
- Disallowed